Năng lượng và sự trao đổi chất của tế bào

CHƯƠNG 4 NĂNG LƯỢNG VÀ SỰ TRAO ĐỔI CHẤT CỦA TẾ BÀO 1. CÁC QUI LUẬT BIẾN ĐỔI NĂNG LƯỢNG VÀ TRẬT TỰ SINH HỌC 1.1. Qui luật trật tự sinh học a. Các qui luật biến đổi sinh học - Định luật I: định luật bảo toàn năng lượng - Định luật II: thế giới vật chất biến đổi theo hướng tăng entropy b. Trật tự sinh học - Các cấu trúc và hoạt động chuyển hoá trong cơ thể sinh vật được duy trì theo một trật tự nhất định - Trật tự sinh học được duy trì do các phản ứng phân huỷ cung cấp năng lượng tự do - Phản ứng tổng hợp và phân huỷ đều giải phóng nhiệt năng  tăng sự rối loạn của môi trường  tuân theo định luật II - Năng lượng ánh sáng  thực vật  động vật  xác bã  vi sinh vật…  định luật I 1.2. Phản ứng toả nhiệt và thu nhiệt A + B  C + D G (i) G (f) G = G (f) - G (i) G (f) > G (i)  G >0: phản ứng thu nhiệt G (f) < G (i)  G <0: phản ứng tỏa nhiệt 1.3. Phản ứng oxy hoá khử - Khử: cộng thêm 1 hay nhiều e- (đồng thời với sự kết hợp với H+) - Oxy hoá: cho đi 1 hay nhiều e- (đồng thời với sự cho đi H+ ) khi có mặt oxygen Oxy hoá Khử - Thêm O - Cho bớt H - Cho bớt điện tử - Giải phóng năng lượng - Cho bớt O - Cộng H - Cộng thêm điện tử - Tích lũy năng lượng Ví dụ • Phản ứng khử (hoạt động quang hợp) 6CO2 + 6H2O  6O2 + C6H12O6 • Phản ứng oxy hoá (hoạt động hô hấp) C6H12O6 + O2 6CO2 + 6H2O 1.4. Phân loại thực vật dựa trên sự dinh dưỡng - Nhóm tự dưỡng: sử dụng CO2 không khí và quang năng để tồn tại (vi khuẩn quang hợp và cây xanh) - Nhóm dị dưỡng: nhận năng lượng và tiền chất từ các phân tử hữu cơ phức tạp sẵn có (động vật, nguyên sinh động vật, vi sinh vật) 2. SỰ TRAO ĐỔI CHẤT - Gồm hai quá trình đồng hoá và dị hoá xảy ra song song, có tác động tương hỗ lẫn nhau - Được điều hoà ở mức độ rất cao - Chi phối toàn bộ hoạt động sống của tế bào - Các phản ứng cần có sự xúc tác của enzyme  Quá trình dị hóa (metabolism): quá trình phân rã sinh chất đồng thời với sự giải phóng năng lượng (ATP)  Quá trình đồng hóa (anabolism): quá trình tổng hợp sinh chất, cần năng lượng Ví dụ • Phản ứng khử (hoạt động quang hợp) 6CO2 + 6H2O  6O2 + C6H12O6 • Phản ứng oxy hoá (hoạt động hô hấp) C6H12O6 + O2 6CO2 + 6H2O - 2 quá trình này được điều hoà rất cao và tiết kiệm năng lượng nhất - Các đặc điểm chung của đồng hoá và dị hoá: + Các phản ứng được xúc tác bởi đa số enzyme chung, nhưng ít nhất có một giai đoạn phản ứng được xúc tác bởi enzyme khác nhau + Từng cặp đồng hoá và dị hoá có chung điểm đầu và điểm cuối, nhưng xảy ra ở vị trí khác nhau giúp cách ly hai quá trình + Nồng độ các chất trao đổi, enzyme và các chất điều hòa tham gia hai quá trình trên được ổn định khác nhau ở các vị trí khác nhau của tế bào. 2.1. Đặc điểm của sự chuyển hoá năng lượng trong tế bào - Năng lượng chuyển hoá trong tế bào là năng lượng hoá học - Quá trình oxy hoá giải phóng năng lượng qua nhiều phản ứng trung gian cơ chất thường không tiếp xúc với oxygen 2.2. ATP là nguồn cung cấp năng lượng chủ yếu - ATP : Adenosine Tri phosphate -ATP giữ vai trò chủ chốt trong hầu hết các quá trình chuyển hoá năng lượng - Cấu tạo: + adenine + ribose + 3 nhóm phosphate - Nếu có 1 nhóm –P gắn vào adenine AMP - Nếu có 2 nhóm –P gắn vào adenine ADP Cấu tạo phân tử ATP - Năng lượng dự trữ trong các liên kết giữa các nhóm phosphate  liên kết cao năng () năng lượng được giải phóng khi nối bị đứt ATP + H2O ADP + Pi + năng lượng ADP + H2O AMP + Pi + năng lượng - Enzyme thủy giải ATP: ATPase - Enzyme tổng hợp ATP: ATP synthase - Quá trình gắn phosphate: phosphoryl hoá 2.3. Các quá trình cần năng lượng - Quá trình tổng hợp các đại phân tử sinh học - Quá trình vận chuyển tích cực qua màng - Sự chuyển động cơ học 2.4. Các chất tham gia vào phản ứng chuyển hoá năng lượng - Chất chuyển hydrogen + NAD: nicotinamide adenine dinucleotide + FAD: flavine adenine dinucleotide (NAD+, FAD+: dạng oxy hoá NADH, FADH2: dạng khử) - Các chất chuyển điện tử: Cytochrome là chất chuyển điện tử có chứa nhân hème (Fe2+ Fe3+) Sơ đồ vòng năng lượng kép 3. ENZYME 3.1. Đại cương về enzyme - Chất xúc tác hữu cơ có tính đặc hiệu cao - Tính đặc hiệu nhờ vào cấu trúc không gian 3 chiều của phân tử - Làm tăng tốc độ phản ứng, hiệu quả đạt được rất cao 3.2. Cấu tạo của enzyme - Bản chất là protein - Đa số có dạng hình cầu - Kích thước thường lớn hơn cơ chất - Cấu trúc không gian 3 chiều xác định tính chất căn bản của từng loại enzyme - Trọng lượng phân tử: 12.000 – hàng triệu Dalton - Trung tâm phản ứng + Vùng trong phân tử enzyme thực sự gắn với cơ chất + Phản ứng chỉ xảy ra khi phần có hoạt tính của cơ chất và trung tâm phản ứng phải lắp kín vào nhau + Enzyme biến đổi cấu trúc không gian để lắp kín tối đa để phản ứng có thể xảy ra + Enzyme sẽ trở lại trạng thái cũ khi phóng thích sản phẩm - Cofactor: các yếu tố cần thiết cho hoạt động xúc tác của enzyme (nhóm bổ sung) + ion kim loại (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) + các chất hữu cơ (coenzyme – thường là dẫn xuất từ các vitamin) + cả hai - Apoenzyme: phần enzyme không có hoạt tính khi bị tách các nhóm bổ sung - Prosthetic: coenzyme gắn rất chặt với protein enzyme 3.3. Phân loại enzyme - Tên của enzyme: tên cơ chất + ase -Một số enzyme không đặt tên theo cơ chất: pepsin, trypsin Lớp enzyme Phản ứng xúc tác Oxireductase Chuyển e- hay ion H+ Transferase Chuyển các nhóm chức Hydrolase Xúc tác phản ứng phân ly nhờ nước Lyase Bổ sung nhóm chức vào liên kết đôi hay lấy đi các nhóm chức tạo thành các liên kết đôi Isomerase Chuyển nhóm chức trong phân tử tạo ra các đồng phân Lygase Tổng hợp liên kết C-C, C-S, C-O, C-N 3.4. Tính đặc hiệu của enzyme Một enzyme nhất định chỉ tương tác với cơ chất có cấu trúc không gian lắp đặt vừa vặn với bề mặt của enzyme đó theo kiểu chìa khoá – ổ khoá a. Tính đặc hiệu phản ứng - Enzyme chỉ xúc tác đối với các cơ chất có mang một loại liên kết hoá học nhất định - Ví dụ: + Enzyme lipase do tuyến tụy tiết ra chỉ cắt liên kết ester nối giữa glycerol và acid béo của nhiều loại lipid khác nhau + Enzyme thrombin (làm tan máu) tác động chỉ với một số protein ở một số điểm đặc hiệu: liên kết giữa arg và gly b. Tính đặc hiệu cơ chất - Các enzyme chỉ tác động lên một số cơ chất đặc hiệu Ví dụ: urease chỉ phân cắt urea thành NH3 và CO2 - Enzyme có thể phân biệt đựợc hai cơ chất là đồng phân của nhau Ví dụ: enzyme sucrase chỉ phân cắt được saccharose thành glucose và fructose (liên kết glucose -1,2- fructose) nhưng không phân cắt được maltose (glucose -1,4-glucose) và lactose (galactose -1,4-glucose) 3.5. Các yếu tố ảnh hưởng đến hoạt tính của enzyme a. Nồng độ enzyme Nồng độ enzyme tăng tốc độ phản ứng tăng đến cực đại b. Nồng độ cơ chất - Nồng độ cơ chất thấp: tương quan tỷ lệ thuận giữa nồng độ và tốc độ phản ứng - Tiếp tục tăng nồng độ cơ chất: tốc độ phản ứng không còn phụ thuộc cơ chất - Nồng độ cơ chất cao: không tăng tốc độ phản ứng do enzyme bão hoà cơ chất c. pH - Tốc độ xúc tác phản ứng của đa số enzyme phụ thuộc vào pH của môi trường phản ứng -Mỗi lọai enzyme có họat tính cao nhất ở một pH chuyên biệt  họat tính của enzyme giảm xuống khi môi trường có pH thấp hơn hay tăng cao hơn pH tối thích Ví dụ: + Enzyme pepsin hoạt động hiệu quả nhất ở pH 2–3 trong môi trường dạ dày động vật (enzyme acid tính). + Enzyme trypsin hoạt động hiệu quả nhất ở pH 8,5 (enzyme kiềm tính) d. Nhiệt độ -Mỗi enzyme có một khoảng nhiệt độ hoạt động thích hợp - Nhiệt độ tối ưu cho hoạt động của enzyme: nhiệt độ tối thích- - Sự gia tăng nhiệt độ trong một giới hạn nào đó làm tăng tốc độ xúc tác phản ứng của enzyme - Nhiệt độ quá cao sẽ làm bất họat enzyme do enzyme bị biến đổi cấu trúc  Ức chế thuận nghịch Chất ức chế họat động của enzyme có hiệu quả có thể đảo ngược khi chất ức chế tách ra khỏi enzyme - Ức chế cạnh tranh (competitive inhibition): chất ức chế tương tự như cơ chất - Ức chế không cạnh tranh e. Chất ức chế (noncompetitive inhibition): ở những enzyme có hai trung tâm họat động  Ức chế không thuận nghịch - Sự ức chế họat động của enzyme không thể đảo ngược được: ức chế không thuận nghịch - Phần lớn các chất độc là những chất ức chế không thuận nghịch. Ví dụ: DIPF (diisopropylphosphorofluoridate) là chất ức chế không thuận nghịch của enzyme acetylcholinesterase Các kiểu ức chế