Chương III - Pritein và amino acid

• - Theo quan điểm hóa học : protein là lớp chất hữu cơ trùng phân tự nhiên với các đơn phân là các a aa a-amino acid. Chúng có 2 đặc điểm : . Phân tử trọng lớn ? ?? ? đại phân tử . Luôn chứa nitrogen với tỷ lệ tương đối ổn định khoảng 16%. ? ?? ? Tỷ lệ % protein = SL N x 6,25 x 100 - Theo quan điểm SVH : protein là lớp chất hữu cơ mang sự sống

pdf18 trang | Chia sẻ: lylyngoc | Lượt xem: 1600 | Lượt tải: 0download
Bạn đang xem nội dung tài liệu Chương III - Pritein và amino acid, để tải tài liệu về máy bạn click vào nút DOWNLOAD ở trên
1BÀI GIẢNG SINH HĨA HỌC PHẦN I – SINH HĨA HỌC TĨNH Chương III- PRITEIN VÀ AMINO ACID TP.HỒ CHÍMINH-2008 PGS,TS.NGUYỄN PHƯỚC NHUẬN Chương III – PROTEIN & AMINO ACID 1. Đại cương : Định nghĩa; Vai trò 2. Amino acid : ĐN; Tính chất & Phân loại 3. Cấu tạo : Peptide và các bậc cấu trúc của phân tử protein. 4. Một số tính chất quan trọng của protein 5. Phân loại Lớp protein đơn giản Lớp protein phức tạp MỤC TIÊU 1. Định nghĩa và vai trò sinh học của protein. 2. Thuộc và viết được công thức cấu tạo cùa 20 amino acid thường gặp trong protein thiên. 3. Mô tả các kiểu liên kết trong cấu trúc phân tử protein (LK peptide, LK hydrogen, LK disulfite …) và trình bày các bậc cấu trúc của phân tử protein và ý nghĩa của chúng. 4. Một số tính chất : tính hòa tan (trạng thái keo), kết tủa, biến tính và tính đặc trưng sinh vật học của protein. 5. Vai trò sinh học của các nhóm protein đơn giản và phức tạp; cơ chế hoạt động trao đổi khí của hemoglobin. 1. ĐẠI CƯƠNG  ĐỊNH NGHĨA • - “Protein” bắt nguồn từ chữ “protos” : chủ yếu, đầu tiên. • - Theo quan điểm hóa học : protein là lớp chất hữu cơ trùng phân tự nhiên với các đơn phân là các α-amino acid. Chúng có 2 đặc điểm : . Phân tử trọng lớn→ đại phân tử . Luôn chứa nitrogen với tỷ lệ tương đối ổn định khoảng 16%. → Tỷ lệ % protein = SL N x 6,25 x 100 - Theo quan điểm SVH : protein là lớp chất hữu cơ mang sự sống 2 VAI TRÒ  Protein rất đa dạng về mặt cấu trúc, tính đặc hiệu loài rất cao → chúng tham gia vào tất cả các biểu hiện của sự sống : – Sự vận động và đáp nhận kích thích, – Sự sinh trưởng, phát dục và sinh sản, – Sự di truyền và biến dị, – Sự trao đổi chất không ngừng với môi trường xung quanh.  Các protein cấu trúc : tham gia cấu tạo mọi tế bào, mô bào.  Các protein phi cấu trúc (có hoạt tính sinh học) : enzyme (xúc tác sinh học); kháng thể (chức năng bảo vệ), hormone (điều hòa sinh học) ….  Bị oxy hóa→ cung cấp khoảng 10-15% nhu cầu năng lượng. 2. AMINO ACID  ĐỊNH NGHĨA : là acid hữu cơ trong đó có 1 H ở Cα của gốc alkyl được thế bởi nhóm amine (NH2). Nếu có nhóm amine thứ 2 thì thường chúng nằm ở C xa nhất so với nhóm -COOH. Amino acid là đơn vị cấu tạo của protein. R H-CH - COOH + NH2 Acid hữu cơ α- Amino acid R H2N-CH - COOHα α TÍNH CHẤT - Tính hoạt quang : do amino acid có ít nhất một C* bất đối (ngoại trừ glycine) → chúng có tính hoạt quang (quay mặt phẳng tia phân cực của ánh sáng) và tồn tại dưới hai dạng đồng phân quang học D và L (trong tự nhiên gặp chủ yếu dạng L) L(-) Serine CH2-OH H-C* –OH C=O H L-Glyceraldehyde CH2-OH H-C* –NH2 C=O OH CH2-OH H2N-C* –H C=O OH D- Serine  Tính lưỡng tính và điểm đẳng điện R-CH-COOH NH3 + (OH-) R-CH-COO- NH3 + R-CH-COO- (H+) NH2 Cation Amphion (Zwitterion) Anion Điện tích tổng số phụ thuộc pH môi trường và số nhóm –NH2 và -COOH trong phân tử. Ở trị số pH mà tại đó amino acid trung hòa điện tích ( = 0) thì gọi đó là điểm đẳng điện (pI) 3PHÂN LOẠI - THEO CẤU TẠO HÓA HOC : Chia làm 5 nhóm (B.3.2, T.52) - THEO VAI TRÒ SINH HỌC - Các amino acid thiết yếu (không thay thế được). - Các amino acid không thiết yếu (thay thế được). Protein có giá trị dinh dưỡng hoàn toàn (có nguồn gốc động vật như : thịt, trứng, sữa – chứa đầy đủ các amino acid thiết yếu) Protein có giá trị dinh dưỡng không hoàn toàn – Chứa không đầy đủ các amino acid thiết yếu, thường đó là các protein có nguồn gốc thực vật. KLysLysine10 IIleIsoleucine09 HHisHistidine08 GGlyGlycine07 FPhePhenylalanine06 EGluGlutamic acid05 DAspAspartic acid04 CCysCysteine03 BAsxAsparagine hay aspartic acid02 AAlaAlanine01 Viết tắt 1 chữViết tắt 3 chữAmino acidSTT CÁC AMINO ACID THƯỜNG GẶP TRONG PROTEIN TỰ NHIÊÊN ZGlxGlutamine hay glutamic acid 22 YTyrTyrosine21 WTrpTryptophan20 VValValine19 TThrThreonine18 SSerSerine17 RArgArginine16 QGlnGlutamine15 PProProline14 NAsnAsparagine13 MMetMethionine12 LLeuLeucine11 Viết tắt 1 chữViết tắt 3 chữAmino acidSTT CƠNG THỨC CẤU TẠO CỦA CÁC AMINO ACID Val [V]VALINE (α-amino isovaleric acid) 03 Ala [A]ALANINE (α-amino propionic acid) 02 Gly [G] GLYCINE (Amino acetic a.) 01 (monoamino monocarboxylic acid t/ tínhAminoacidI Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT H-CH-COOH NH2 CH3-CH-COOH NH2 CH-CH-COOH NH2 CH3 CH3 4Thr [T]THREONINE (α-amino β-hydroxyl butyric acid) 07 Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT Ser [S]SERINE (α-amino β-hydroxyl propionic acid) 06 CHỨA NHĨM OHACIDAMINO II Ile [I]ISOLEUCINE (α-amino β-methyl valeric acid) 05 Leu [L]LEUCINE (α-amino isocapronic acid) 04 CH3-CH-CH2-CH-COOH CH3 NH2 CH3-CH2-CH- CH-COOH CH3 NH2 CH2-CH-COOH OH NH2 CH3-CH -CH-COOH OH NH2 Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT Met [M] METHIO- NINE (α-amino γ-thiomethyl butyric acid) 09 Cys [C]CYSTEINE (α-amino β-mercapto propionic acid) 08 CHỨA LƯU HUỲNHACIDAMINO III CH2- CH-COOH SH NH2 CH2-CH2-CH-COOH S.CH3 NH2 Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT Gln [Q] GLUTAMINE (amid của α-amino glutaric acid) Glu [E]A.GLUTAMIC (α-amino glutaric acid) 11 Asn [N]ASPARAGINE (amid của α-amino succinic acid) Asp [D]A.ASPARTIC α-amino succinic acid 10 AMINO DICARBOXYLICMONOAMINOACID IV HOOC-CH2-CH-COOH NH2 H2N-C-CH2-CH-COOH O NH2 HOOC-CH2-CH2- CH-COOH NH2 H2N-C-CH2-CH2- CH-COOH O NH2 Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT MONOCARBOXYLICDIAMINAMINOACID IV HYDROXY- LYSINE 14 Lys [K]LYSINE (α ε-diamino caproic acid) 13 Arg [R]ARGININE (α- amino δ-guanidine valerianic acid 12 HN-CH2-CH2-CH2- CH-COOH C=NH NH2 NH2 CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH NH2 NH2 CH2-CH-CH2-CH2- CH-COOH NH2 OH NH2 5Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT MẠCH VỊNGACIDAMINO V Trp [W]TRYPTO- PHAN (α-amino β-indolyl propionic acid) 17 Tyr [Y]TYROSINE (α-amino β-hydroxyphenyl propionic acid) 16 Phe [F]PHENYL- ALANINE (α-amino β-phenyl propionic a 15 - CH2- CH-COOH NH2 -CH2-CH-COOH NH2 -CH2-CH-COOH NH2 OH NH Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT HYDROXY- PROLINE (γ-hydroxy pirrolidine α-carboxylic acid) 20 Pro [P]PROLINE (pyrrolidine α-carboxylic acid) 19 His [H]HISTIDINE (α-amino β-imizazolyl propionic acid) 18 NH N -CH2-CH-COOH NH2 NH COOH NH COOH HO 3. CẤU TẠO 3.1. PEPTIDE - Khi nhóm α-amine của AA này kết hợp với nhóm α- carboxyl của AA đứng kế cận (khử p/t nước) sẽ tạo ra LK peptide, nhiều AA kết hợp với nhau tạo thành chuỗi dài polypeptide. - Liên kết peptide → Sơ đồ chuỗi polypeptide - Cách biểu diễn : đầu N ? Đầu C? - Danh pháp? - Một số peptide trong tự nhiên có vai trò sinh học quan trọng : - Các hormone : oxytocine, vasoprescine …. - Các kháng sinh, nội độc tố vi khuẩn, - Glutathione. H H O H – N+ – C - C H N – C - C H H O H H O N – C - C N – C – C H H O O(-) CH2 CH2 S.CH3 CH2 CH2 CH2 CH2-NH2 COO(-) CH2 CH2 OH Met LK peptide Sườn peptide Đầu N Đầu C Asp Lys Tyr 63.2. CẤU TRÚC PHÂN TỬ PROTEIN Các bậc cấu trúc của phân tử protein :  Cấu trúc bậc I : biểu thị thứ tự AA trong chuỗi polypeptide (LK peptide), hoặc nhiều chuỗi polypeptide và vị trí LK disulfide (nếu có hiện diện).  Cấu trúc bậc II : biểu thị sự xoắn của chuỗi polypeptide. LK hydrogen là lực chủ yếu ổn định cấu trúc xoắn (α-helix & β- sheet)  Cấu trúc bậc III : biểu thị sự xoắn và gập khúc của chuỗi polypeptide. LK disulfide đóng vai trò quan trọng trong việv duy trì cấu trúc bậc III.  Cấu trúc bậc IV : biểu thị sự kết hợp của nhiều chuỗi polypeptide có cấu trúc bậc III trong p/t. CẤU TRÚC BẬC NHẤT Là cấu trúc của chuỗi polypeptide, trong đó các amino acid nối với nhau bởi LK peptide và chúng được sắp xếp theo một trình tự nhất định đặc trưng riêng cho từng loại phân tử protein. Chính trật tự amino acid quyết định tính đặc trưng sinh vật học của phân tử protein. - Sườn peptide H2N-CH-CO NH-CH-CO …. NH-CH-COOH - Gốc bên R : gốc alkyl của các amino acid tạo cấu trúc không gian phức tạp và tạo hoạt tính sinh học của phân tử protein. R1 R2 Rn Proteins are linear polymers of amino acids R1 NH3 + C CO H R2 NH C CO H R3 NH C CO H R2 NH3 + C COOー H + R1 NH3 + C COOー H + H2OH2O Peptide bond Peptide bond The amino acid sequence is called as primary structure A A F NG G S T S D K A carboxylic acid condenses with an amino group with the release of a water - Liên kết peptide có thể hỗ biến : • H • - C- N - → - C = N – • O OH • - Với 20 loại amino acid có thể tạo 2 x 1018 tổ hợp • → 19 tỷ protein khác nhau. • - Chỉ cần thay đổi một amino acid trong polypeptide thì sẽ làm thay đổi tính chất sinh vật học của protein. Thí dụ trong bệnh hồng cầu lưỡi liềm : do một thay đổi nhỏ trong gene → Glu bị thay thế bởi Val. 7CẤU TRÚC BẬC NHẤT CỦA PHÂN TỬ PROTEIN (Một đơn vị peptide là một khối sắp xếp của 4 nguyên tử N , H , C & O. Khoảng cách các nối tính bằng A0) CẤU TRÚC BẬC HAI Là kết cấu cuộn xoắn trong không gian của chuỗi polypeptide : các AA tự nhiên đều bất đối nên chúng có khả năng quay tự do quanh mối liên kết của Cα→ xu hướng hình thành cấu trúc xoắn : Dạng xoắn lò xo : α-helix Gấp nếp xếp lớp : β-sheet - Lực ổn định cho cấu trúc bậc II là liên kết hydrogen hình thành giữa nhóm NH(+) và C=O(-) khi khoảng cách giữa chúng 2,79 ± 0,12 A0 . -Mỗi vòng xoắn chứa 3,6 gốc AA → AA thứ nhất và thứ 18 ở trên cùng một mặt phẳng Mô hình cấu trúc bậc II α-helix Mô hình cấu trúc bậc II xếp lớp β 8Basic structural units of proteins: Secondary structure α-helix β-sheet Secondary structures, α-helix and β-sheet, have regular hydrogen-bonding patterns. CÁC KIỂU KẾT CẤU BẬC HAI TRONG PHÂN TỬ PROTEIN CẤU TRÚC BẬC NHẤT (CHUỖI POLYPEPTIDE) VÀ CÁC DẠNG BẬC HAI CỦA PROTEIN  Trong tự nhiên chuỗi polypeptide của phân tử protein có thể tồn tại ở nhiều dạng cấu trúc khác nhau : . Chỉ một dạng α-helix; . Cả 2 dạng cấu trúc xen nhau : dạng α (biểu diễn bằng hình trụ) và dạng xếp lớp β (biểu diễn bằng hình mũi tên); . Các protein dạng sợi chỉ có dạng xếp lớp β, đó là các protein biến tính tự nhiên (không cho trạng thái keo, không chịu tác dụng thủy phân của enzyme tiêu hóa …). 9 Một dạng cấu trúc sợi đặc biệt : collagen, có nhiều trong tổ chức gân, sụn, da, xương và răng. Ở khoảng 40oC collagen → gelatin.  TP AA của collagen chủ yếu là (Gly-Pro-Hyp); mỗi sợi gồm 3 chuỗi α-helix, trong từng chuỗi không có LK H, mỗi chuỗi được ổn định nhờ lực đẩy giữa các vòng pyrrolidone của Pro và Hyp; giữa 3 chuỗi có LK H và cả các cầu disulfide đồng hóa trị bền vững → gân rất dai, khó tiêu hóa. CẤU TRÚC BẬC BA Là dạng cấu trúc không gian 3 chiều của chuỗi polypeptide, đây là các protein cĩ dạng cầu hay elip, như enzyme, albumin, globulin … Các cầu nối ổn định cấu trúc bậc ba : (1)- Nối tĩnh điện (2)- Nối hydrogen : (3)- Nối disulfid : liên kết giữa 2 nguyên tử sulfur của cysteine trong vòng xoắn α-helix. (4)- Nối kỵ nước : xảy ra giữa 2 nhân vòng chi hoàn hay gốc bên R không phân cực. (5)- Lực Val der Waals : lực này xảy ra giữa mọi phân tử có khoảng cách 1-2 lần đường kính phân tử. CÁC CẦU NỐI TRONG CẤU TRÚC BẬC BA CỦA PROTEIN 1 1 2 3 4 2 2 2 2 10 Three-dimensional structure of proteins Tertiary structure Quaternary structure • Nối (–S – S-) bền nhưng chúng cĩ it trong phân tử, các nối khác kém bền hơn nhưng cũng rất quan trọng vì chúng cĩ ở khắp bề mặt và cả trong vùng giữa xoắn. • Với cấu trúc bậc ba các gốc kỵ nước được đẩy vào trong và các nhĩm ưa nước được bố trí ở bề mặt phân tử→ tạo lớp vỏ nuớc, ổn định trạng thái keo. • Cấu trúc bậc ba đặc thù riêng cho từng loại protein, phù hợp với chức năng sinh học của chúng. Thơng qua cấu trúc bậc ba các enzyme sẽ hình thành các trung tâm hoạt động để thực hiện chức năng xúc tác. Chính dạng cấu trúc bậc ba ảnh hưởng quyết định đến hoạt tính sinh học của protein. • Các yếu tố mơi trường : to, pH … làm thay đổi cấu trúc bậc ba sẽ làm thay đổi hoạt tính sinh học của phân tử protein. CẤU TRÚC BẬC BỐN • Là trạng thái tổ hợp của nhiều đơn vị cấu trúc bậc ba hoàn chỉnh, tổ hợp này ổn định nhờ các LK (-S-S-) và các lực phụ khác.  Rất nhiều protein phải ở dạng cấu trúc bậc bốn mới thể hiện được hoạt tính sinh học. Myoglobin Staphylococcal nuclease Triophosphate isomerase Pyruvate kinase 11 CẤU TRÚC PHÂN TỬ COLLAGEN (a) VÀ Hb - α2, β2 (b) CẤU TRÚC DOMAIN Là những vùng có cấu trúc tương đối hoàn chỉnh trong phân tử protein, là nơi thực hiện chức năng liên kết, chức năng lắp ráp các phân tử protein. Các domain tạo khả năng tương tác linh hoạt giữa các đại phân tử trong qúa trình hoạt động của chúng. Summary • Proteins are key players in our living systems. • Proteins are polymers consisting of 20 kinds of amino acids. • Each protein folds into a unique three-dimensional structure defined by its amino acid sequence. • Protein structure has a hierarchical nature. • Protein structure is closely related to its function. • Protein structure prediction is a grand challenge of computational biology. 12 4. MỘT SỐ TÍNH CHẤT QUAN TRỌNG CỦA PROTEIN  Trọng lượng phân tử cao Protein có trạng thái keo Tính lưỡng tính và điểm đẳng điện Tính đặc trưng sinh vật học 5. PHÂN LOẠI 5.1. CÁC PROTEIN ĐƠN GIẢN TP phân tử chỉ bao gồm các amino acid  ALBUMIN &GLOBULIN Lưu ý các tiểu phần albumin và globulin huyếtthanh – Albumin là nguồn V/C cơ bản t/g xây dựng hầu hết mọi loại cấu trúc của tế bào, mô bào, chúng được tổng hợp từ gan. - Chức năng : giữ áp lực keo của máu, - Điều hòa TĐC giữa máu và dịch gian bào, - Vận chuyển các chất dinh dương (khoáng, acid béo, một số vitamin …) • GLOBULIN  α-Glo : α1& α2, có trong lipoprotein, glucoprotein, t/g chuyển hóa glucid, lipid.  β-Glo :t/g vận chuyển và chuyển hóa kim loại : transferrin (sắt), seruloplasmin (đồng) …  γ-Glo : l/q lớp globulin miễn dịch - immunoglobulin (Ig) IgA (α) IgM (µ) IgG (γ) IgD (δ) IgE (ε)  PROTAMINE VÀ HISTONE Là những protein có tính kiềm vì trong p/t chứa nhiều AA kiềm tính diamine (Lys Arg). Histone có trong nhân tb, liên kết với DNA → NST. Protamine có nhiều trong tinh dịch, trứng cá …  PROLAMINE VÀ GLUTELINE Là những protein thực vật, không tan trong nước, hoà tan trong alcohol 70 – 800.  SCLEROPROTEIN Là các protein dạng sợi, biến tính tự nhiên, không bị thủy phân bởi enzyme tiêu hóa protein. Các đại diện điển hình : collagen, elastin; keratin (trong tóc, lông); fibroin (trong tơ tằm ) … 13 Cấu trúc phân tử collagen (A) va elastin (B) • Collagen : chiếm khoảng ¼ khối lượng protein cơ thể , là tp chính của các mơ liên kết, của gân, dây chằng, sụn, xương và răng, cĩ khả năng đàn hồi và chịu lực cao; • Collagen + elastin tạo thành cấu trúc chính của da. Col. đảm nhận tính co giãn của da→ khi collagen trong cơ thể bị thĩai hĩa (mỗi nămmất khoảng 1,5% khối lượng) thì qúa trình lão hĩa cùng các nếp nhăn trên da gia tăng. Col. đảm nhận sự săn chắc, cịn elastin đảm nhận tính linh hoạt của các mơ trong cơ thể. Hai tp này tạo nên tính dẻo dai của gân, cơ, mạch máu, da, giúp cơ thể vận động dẻo dai, làn da săn chắc khỏe mạnh. 5.2. CÁC PROTEIN PHỨC TẠP TP phân tử : ngoài các amino acid còn có các nhóm ghép. Tuỳ theo bản chất hóa học của nhóm ghép, người ta phân protein phức tạp thành 5 nhóm chính. Phosphoprotein : protein + các gốc –P Glucoprotein : protein + glucid Lipoprotein : protein + lipid Chromoprotein : protein + h/c hemin + kim loại→ cĩ màu Nucleoprotein : protein + nucleic acid  PHOSPHOPROTEIN Chuỗi polypeptide LK với H3PO4 qua nhóm OH của Ser. Liên quan nhiều với các chất dinh dưỡng của động vật non : caseinogen trong sữa, ovovitelin trong lòng đỏ trứng, ictulin trong trứng cá …  GLUCOPROTEIN - Nhóm ghép là glucid (các hexose hoặc hexosamine …) tên chung mucopolysaccharide ; có thể gặp ở trạng thái tự do như a.hyaluronic, a.chondroitinsulfuric … - Chức năng : chất ciment gắn kết tế bào, mô bào; chất nhâøy giảm ma sát trong niêm dịch, dịch bao khớp : osteomucoid (xương), mucine (nước bọt), ovomucoid (trứng) … 14 H O - H N – C - C N – C - C H H O H H O N – C - C N – C – CO - H H CH2 CH2 S.CH3 CH2 CH2 CH2 CH2-NH2 O – P =O CH2 OH CH2 PHOSPHOPROTEIN O – P = O  LIPOPROTEIN  Nhóm ghép là lipid hay dẫn xuất của lipid (lecithin, cholesterol, acid phosphatidic …).  Chức năng : tham gia cấu tạo vách tế bào và các loại màng sinh học (xem lại chương Lipid). T/p cấu trúc màng quyết định tính bán thấm và tính hấp phụ đặc hiệu của màng; đóng vai trò quan trọng trong dẫn truyền xung động thần kinh.  CHROMOPROTEIN Chroma = màu sắc Là lớp protein có màu sắc vì trong TP nhóm ghép có các nguyên tử kim loại. Chúng liên quan đến các quá trình hô hấp trao đổi khí : - Hemoglobin trong máu : v/c và trao đổi O2 và CO2 giữa phổi và mô bào; - Myoglobin : dự trữ O2 trong cơ; - Chlorophill chất diệp lục, t/g quang hợp ở thực vật; - Các enzyme : các flavoprotein (FP) HEMOGLOBIN (Hb) • Hb = Globin + HEME Globin : 4 chuỗi polypeptide : 2 chuỗi α (2 x 141 AA) 2 chuỗi β (2 x 146 AA) Mỗi chuỗi kết hợp với một HEME để v/c 1 O2. Người ta xác định nhiều loại Hb khác nhau : - HbF (fetal Hb) : Hb của bào thai; - HbA (adult Hb) : Hb của người trưởng thành; - HbS : Hb của bệnh nhân thiếu màu hồng cầu lưỡi liềm (Glu ở vị trí 6 của chuỗi β thế bởi Val); - HbC : Hb của bệnh nhân thiếu màu hồng cầu hình bia (Glu ở vị trí 6 của chuỗi β thế bởi Lys). 15 Cấu trúc bậc bốn tetramers của hemoglobin A ( α2 A β2 A) • Ký hiệu Hb theo chuỗi peptide : • - HbA = α2A β2A = α2A β26Glu • - HbS = α2A β2S = α2A β26Val • - HbC = α2A β2C = α2A β26Lys 16 Cấu tạo nhĩm heme : 1,3,5,8 tetramethyl 2,4 di vinyl ; 6,7 dipropionyl 7 1 3 58 2 4 6 Fe2+ Polypeptide globin 17 Liên kết GLOBIN – HEME :  Fe2+ của heme nối với 4 N của 4 vòng pyrrole bởøi 2 LK phối trí và 2 LK cộïng hóa trị  Mỗi chuỗi polypeptide của globin kết hợp với 1 heme qua 2 LK phối trí giữa Fe2+ của heme và N của nhân imidazone của His, trong đó một vị trí có thể bị chiếm bởi O2 để tạo thành HbO2 (lúc này sắt vẫn có hóa trị 2) →mỗi p/t Hb v/c 4 O2.  Tính chất quan trọng nhất của Hb là khả năng kết hợp với các chất khí, đặc biệt là oxygen. Sự liên kết của heme với chất khí nào là phụ thuôc vào áp suất riêng của chất khí đó. CẤU TRÚC MONOMER CỦA HEMOGLOBIN (cấu trúc bậc ba : một chuổi peptide gắn với một nhĩm heme)  Oxy hemoglobin (HbO2)  Carboxy hemoglobin (HbCO) Met Hb (Fe3+)  Carbo hemoglobin (R-NH-COOH = HbCO2) O2 CO OH HOẠT ĐỘNG TRAO ĐỔI O2 VÀ CO2 GIỮA PHỔI VÀMƠ BÀO MÁU CƠPHỔI 18 Cấu trúc phân tử myoglobin (một chuỗi peptide – 153 AA, 1 heme) Cấu trúc phân t
Tài liệu liên quan