Bài giảng Hoá sinh

BÀI MỞ ĐẦU A. Khái niệm về môn học 1. Mục đích Hóa sinh là môn học nghiên cứu về cấu tạo và tính chất, chức năng sinh học của các chất trong cơ thể sinh vật và sự chuyển hoá của các chất trong quá trình hoạt động sống (trong quá trình bảo quản chế biến). Môn học cung cấp những kiến thức cơ bản về sự chuyển hóa các chất trong cơ thể sinh vật và ứng dụng của chúng trong quá trình bảo quản chế biến. Giúp sinh viên có thể áp dụng những kiến thức đã học vào thực tiễn sản xuất. 2. Đối tượng môn học là những cơ thể động vật, thực vật, vi sinh vật nguyên liệu của quá trình bảo quản chế biến. 3. Nội dung môn học Môn học gồm có 7 chương: Chương 1: Protein Chương 2: Enzyme Chương 3: Glucid Chương 4: Lipid Chương 5: Vitamin Chương 6: Các sắc tố và chất thơm Chương 7: Hoá sinh sự chin của quả Chương 8: Hoá sinh ngũ cốc 4. Vai trò của môn học Ứng dụng của ngành hóa sinh rất đa dạng. Trong Công nghệ vi sinh cụ thể là công nghệ lên men có thể sử dụng vi sinh vật lên men để sản xuất thực phẩm truyền thống. Ngành này còn được ứng dụng trong công nghiệp enzyme và công nghiệp protein. Trong công nghệ tế bào sử dụng để tạo ra các giống cây, con cho năng suất cao. B. Vị trí của môn học - Hoá sinh là môn học cơ sở. Nó cung cấp các kiến thức để học các môn học cơ sở khác và các môn chuyên ngành trong lĩnh vực bảo quản chế biến. - Môn học bắt buộc trước khi học môn học này là hoá học thực phẩm, sinh lý nông sản. C. Yêu cầu đối với sinh viên - Lý thuyết: 30 tiết - Thực hành: 15 tiết (trong đó kiến tập 5 tiết) - Seminar: 1 bài - Hình thức thi: trắc nghiệm 1 bài, kiểm tra miệng 2 bài. - Cách thức cho điểm theo quy chế 25 và 45. D. Tài liệu tham khảo: Tài liệu Tiếng Việt 1. Nguyễn Trọng Cẩn và các cộng sự (1999), Công nghệ enzyme. NXB Nông Nghiệp, Thành phố Hồ Chí Minh. 2. Quách Đĩnh, Nguyễn Văn Tiếp, Nguyễn Văn Thoa (2000), Công nghệ sau thu hoạch và chế biến rau quả. NXB Khoa học và kỹ thuật, Hà Nội. 3. Ngô Xuân Mạnh, Vũ Kim Bảng, Nguyễn Đặng Hùng, Vũ Thy Thư (2006), Hóa sinh thực vật. NXB Nông Nghiệp, Hà Nội. 4. Nguyên Văn Mùi (2001), Thực hành hóa sinh học. NXB Khoa học và kỹ thuật, Hà Nội. 5. Lê Ngọc Tú và các cộng sự (2000), Hóa sinh công nghiệp. NXB Khoa học và kỹ thuật, Hà Nội. 6. Phạm Văn Ty, Nguyễn Thành (2007), Công nghệ sinh học tập 5, Công nghệ vi sinh và môi trường. NXB Giáo dục, Hà Nội. Tài liệu nước ngoài 7. H. D. Belitz- W. Grosh (1999), Food chemistry, Springer, Germany. 8. Kay Yockey Mehas, Sharon Lesley Rodgers (2000), Food Science, The biochemistry of food and nutrition, the third edition, Glencoe McGraw-Hill publish, United States of America. 9. Lehninger (1975), Biochemistry, Worth Publish, United States of America CHƯƠNG 1: PROTEIN 1.1. Cấu tạo của phân tử Protein 1.1.1. Amino acid a. Khái niệm: Amino acid là dẫn xuất của acid hữu cơ, trong phân tử đồng thời chứa nhóm carboxyl và nhóm amin. b. Cấu tạo - Công thức tổng quát: - R là gốc amino acid, là nhóm nguyên tử hay là một gốc phân tử được liên kết trực tiếp vào carbon a, có bản chất rất khác nhau và nó quyết định tính đa dạng của amino acid. - Trong cơ thể sinh vật, trong các protein, amino acid chỉ tồn tại ở dạng α. - Có khoảng 2000 amino acid tự nhiên nhưng trong protein chỉ có 20 loại. c. Phân loại và danh pháp - Dựa vào bản chất hoá học của gốc R có thể chia amino acid thành 6 nhóm: + Nhóm 1: các amino acid đơn giản. Gồm có: glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine + Nhóm 2: các amino acid mạch thẳng có chứa nhóm OH Gồm có: Serine, Threonine. Serine Threonine + Nhóm 3: các amino acid chứa lưu huỳnh Gồm có: Cysteine, Cystin, Methionine. Cysteine Methionine + Nhóm 4: các amino acid có tính acid Gồm có: aspartic acid, glutamic acid Aspartic acid Glutamic acid + Nhóm 5: các amino acid có tính kiềm Gồm có: Lysine, Arginine, Histidine. Lysine Arginine Histidine + Nhóm 6: các amino acid có mạch vòng Gồm có: Phenylalanine, Tyrosine, Tryptophan, Proline. Phenyalanine Tyrosine Trytophan Proline - Ngoài ra có thể phân amino acid thành amino acid có tính phân cực và không phân cực. + Amino acid có tính phân cực chứa gốc R có các nhóm phân cực, nó có khả năng kết hợp với hidro trong nước tạo thành liên kết hidro. + Amino acid có tính không phân cực: trong gốc R có chứa gốc không phân cực như alanine. - Dựa vào sự có mặt của nhóm carboxyl, amin trong gốc R người ta chia amino acid thành 3 nhóm: amino acid có tính kiềm, amino acid có tính acid, amino acid trung tính. Tính kiềm hay tính acid quyết định đến tính chất lưỡng tính của các protein. - Dựa vào tính chất dinh dưỡng hay nhu cầu của người động vật, người ta phân thành amino acid không thay thế - đó là amino acid mà cơ thế người, động vật không tổng hợp được phải thu nhận trực tiếp từ thức ăn. Khi thiếu các amino acid này trong thức ăn sẽ dẫn đến mắc các bệnh dinh dưỡng. + Tám amino acid không thay thế đối với người là: Valine, Leucine, Isoleucine, Treonine, Tryptophan, Methionine, Lysine, Phenylalanine. + Mười amino acid không thay thế đối với gia cầm và động vật non: Valine, Leucine, Isoleucine, Treonine, Tryptophan, Methionine, Lysine, Phenylalanine, Arginine và Histidine. d. Tính chất - Xét về lí tính: amino acid thường ở dạng bột mầu trắng, có khả năng tan hoặc ít tan, độ tan phụ thuộc bản chất loại amino acid đó. - Tính đồng phân quang học của amino acid: + Trong amino acid có nguyên tử carbon bất đối, có cấu trúc bất đối, dẫn đến amino acid có tính hoạt quang (làm lệch ánh sáng phân cực đi một phía) và các chất này tồn tại ở dạng đồng phân quang học. + Các đồng phân quang học xếp thành 2 dãy D, L; chúng tạo thành từng cặp gọi là đồng phân gương của nhau. + Chất tiêu chuẩn là Isoleucine. Muốn biết một amino acid nào thuộc dãy D hay dãy L chỉ cần so sánh công thức của nó vơi Isoleucine. + Trong các phân tử protein các amino acid chỉ tồn tại ở dạng L. - Tính chất lưỡng tính Do trong phân tủ amino acid có 2 nhóm chức carboxyl và amin nên chúng có tính chất lưỡng tính. Trong môi trường nước, amino acid có thể phân ly thành acid hoặc base. Sự phân ly theo kiểu acid hay base là phụ thuộc vào pH của môi trường (1) Trong môi trường acid, amino acid phân ly theo kiểu base nên amino acid tích điện dương. (2) Trong môi trường kiềm, amino acid phân ly theo kiểu acid nên amino acid tích điện âm. (3) Trong môi trường trung tính, sự phân ly theo kiểu base hay acid là bằng nhau nên amino acid là ion lưỡng cực. + Giá trị pH môi trường trung tính gọi là điểm đẳng điện. Điểm đẳng điện của amino acid là giá trị pH môi trường mà tại đó amino acid không tích điện. Mỗi amino acid có 1 giá trị điểm đẳng điện riêng. Nó phụ thuộc và sự có mặt của nhóm chức -COOH, -NH2 trong phân tử. - Ý nghĩa: + Dựa vào tính chất lưỡng tính và điểm đẳng điện người ta có thể tách amino acid ra khỏi nhau. Phương pháp này gọi là phương pháp điện di + Trong chế biến, tuỳ thuộc vào pH của môi trường amino acid sẽ tích điện khác nhau nên ảnh hưởng đến tính hoà tan, độ tích điện của amino acid và chất lượng thực phẩm. + Trong sinh học, các tế bào nhờ có tính lưỡng tính mà amino acid đóng vai trò chất đệm, có tác dụng chống sự thay đổi pH do các yếu tố, nó ổn định tính pH của dịch bào. 1.1.2 Quan điểm hiện đại về cấu trúc của Protein a. Cấu trúc bậc 1 - Định nghĩa: cấu trúc bậc 1 của phân tử Protein là trình tự xắp xếp của các amino acid trên chuỗi polypeptit. - Liên kết: Cấu trúc bậc 1 được quyết định bởi liên kết peptid. Liên kết peptid là liên kết cộng hoá trị tương đối bền vững và chỉ bị phá huỷ bởi các tác nhân acid, kiềm khi thuỷ phân hay enzyme thuỷ phân như proteaza. Cấu trúc bậc 1 tương đối bền vững và nó chỉ bị mất đi khi ở điều kiện xử lý khắc nghiệt. - Ý nghĩa: Trong cơ thể sinh vật cấu trúc bậc 1 quyết định chức năng sinh học của nó b. Cấu trúc bậc 2: - Định nghĩa: cấu trúc bậc 2 là sự xoắn lại của chuỗi polypeptid. Có 2 dạng xoắn, xoắn a và xoắn b. - Liên kết: Liên kết tạo nên cấu trúc bậc 2 của protein là liên kết hidro. Liên kết hyđro được tạo ra giữa nhóm C=O, cụ thể là oxy với H của nhóm N-H của 2 liên kết pepetid khác nhau trên cùng một chuỗi polypeptid tạo ra dạng xoắn a. Mỗi vòng xoắn có 3,6 amino acid, khoảng cách 2 vòng xoắn là 5,4 Ao,đưòng kĩnh mỗi vòng xoắn là 10,1 Ao. Nếu liên kết hyđro được tạo thành từ 2 liên kết peptid nằm trên 2 chuỗi polypeptid khác nhau thì hình thành xoắn b. Liên kết hyđro là liên kết rất yếu tuy nhiên với số lượng lớn nên nó làm cho chuỗi polypeptid bị xoắn lại. - Ý nghĩa: liên kết cấu trúc bậc 2 của protein có tác dụng duy trì tính ổn định của nó trong tế bào. Cấu trúc này không bền vì liên kết hydro không bền nó dễ dàng bị phá huỷ dưới tác dụng của các yếu tố khác nhau. c. Cấu trúc bậc 3 - Định nghĩa: cấu trúc bậc 3 là sự sắp xếp của chuỗi polypepetid trong không gian. - Liên kết: Liên kết duy trì cấu trúc bậc 3 của protein là các liên kết phụ như liên kết ion, liên kết disunfua. Các liên kết này không bền và dễ bị thay đổi dưới tác động của các yếu tố môi trường nên cấu trúc này không bền. - Ý nghĩa: Cấu trúc này làm cho chuỗi polypeptid có hình dạng và kích thước nhất định. Do sự cuộn lại của chuỗi này mà dẫn đến sự sắp xếp một cách ngẫu nhiên sao cho các nhóm chức ưa nước trong gốc R của amino acid quay ra bề mặt của chuỗi và tạo thành vùng ưa nước, các nhóm ghét nước quay vào bên trong lòng phân tử và tạo thành vùng ghét nước. Sự sắp xếp ngẫu nhiên này giúp phân tử protein ổn định trong tế bào. Do sự hình thành cấu trúc bậc 3 nên protein có chức năng xúc tác (Protein enzyme) dẫn đến sự hình thành trung tâm hoạt động. Khi thay đổi cấu trúc bậc 3 làm giảm khả năng xúc tác của protein. d. Cấu trúc bậc 4 - Định nghĩa: là sự kết hợp các chuỗi polypeptid vốn tạo thành protein. Với các phân tử protein được tạo thành từ nhiều chuỗi polypepetid thì các chuỗi này có thể tồn tại độc lập với nhau, tuy nhiên ở dạng này nó không có chức năng sinh học, chỉ khi các chuỗi này liên kết với nhau tạo thành liên kết bậc 4 thì nó mới thể hiện chức năng sinh học - Liên kết: chủ yếu là liên kết hyđro - Ý nghĩa: chức năng sinh học. Hình các dạng cấu trúc của phân tử protein Nguồn(www.research-innovation.ed) 1.2 Tính chất của protein 1.2.1 Hình dạng và phân tử lượng của protein - Protein có khối lượng phân tử rất lớn từ 10- 100 nghìn Da (1 Da = 1,66.10-24gam), gồm có 2 dạng. + Protein hình cầu: chiều dài/ rộng = 20 lần. Phần lớn protein hình cầu hoà tan trong nước hoặc dung dịch muối loãng, có hoạt tính sinh học. + Protein hình sợi: chiều dài/ chiều rộng = hàng triệu lần và nó không tan trong nước, trơ về mặt hoá học và chủ yếu có chức năng cơ học. 1.2.2 Khả năng hyđrat hoá và tính tan của protein - Đa số protein có khả năng hòa tan trong nước tạo thành dung dịch keo nhưng nó không qua được màng bán thấm (celophan). Người ta có thể lợi dụng đặc điểm này để tinh sạch protein ra khỏi những chất có khối lượng phân tử thấp hơn. - Protein có chứa các liên kết peptid và các nhóm có cực nên có khả năng kết hợp với các phân tử nước (có tính lưỡng tính) để tạo thành lớp vỏ nước có tính hoà tan cao. Tuy nhiên, có một số protein có khả năng hidrate cao nhưng tính hoà tan thấp do tính hoà tan còn phụ thuộc vào các yếu tố sau: + Vị trí nhóm háo nước và nhóm kị nước, nếu nhóm kị nước nằm bên trong thì tăng tính hoà tan. + Khả năng kết hợp với nước của các nhóm chức có cực. + Khả năng hoà tan của protein còn phụ thuộc vào nồng độ muối trung tính. Nếu nồng độ muối thấp thì khả năng hoà tan tăng và ngược lại nếu nồng độ muối cao thì khả năng hoà tan giảm. + Khả năng hoà tan cũng phụ thuộc vào bản chất của dung môi hữu cơ, khi cho dung môi vào làm tăng lực hút tĩnh điện giữa các phân tử protein với nhau, các phân tử liên hợp lại tạo thành kết tủa bởi các dung môi như etanol có tính hút nước mạnh mẽ nên phá vỡ lớp vỏ hydrate. + Khả năng hoà tan còn phụ thuộc vào nhiệt độ, pH. Khi nhiệt độ cao, protein bị biến tính, bị kết tủa tạo vón, khi ở điểm pH đẳng điện thì tính hoà tan của protein cũng là thấp nhất, và cuối cùng protein bị đông tụ. 1.2.3. Phản ứng đặc trưng của mọi protein - phản ứng biure Phản ứng này để xác định định tính, định lượng của protein, nó được ứng dụng trong nghiên cứu protein. Phản ứng biure = protein + CuSO4 + NaOH tạo ra phức màu tím xanh. Phản ứng này đặc trưng cho các liên kết peptid có trong phân tử protein. Cường độ màu tỉ lệ với hàm lượng protein. Ure Biure Trong môi trường kiềm mạnh, liên kết peptid của phân tử protein phản ứng với CuSO4 tạo thành phức chất mầu tím hoặc tím đỏ. Phức chất này có cực đại hấp phụ ở bước sóng 540 nm. Độ nhạy phản ứng tăng lên nhiều lần khi có thuốc thử Folin-Ciocalteau. Hiện nay, độ nhạy phản ứng này đã làm tăng lên nhiều lần gọi là phản microbiure. 1.2.4. Sự biến tính của protein a. Định nghĩa: Sự biến tính protein là sự thay đổi cấu hình nguyên thể của protein, khi bị biến tính protein mất cấu trúc bậc 4, 3, 2 (tuỳ mức độ của yếu tố gây biến tính) nhưng cấu trúc bậc 1 không thay đổi. b. Khi bị biến tính protein thay đổi tính chất lý, hoá học và chức năng sinh học, cụ thể: - Độ nhớt tăng - Tính linh động kém - Khả năng hoà tan kém - Dễ bị kết tủa c. Các yếu tố gây biến tính - Các yếu tố vật lý: tác nhân cơ học, nhiệt, tia phóng xạ.... + Nhiệt độ là tác nhân làm biến tính protein thường gặp nhất. Dưới tác dụng của nhiệt độ phân tử protein bị giãn mạch. Vận tốc biến tính phụ thuộc mạnh vào nhiệt độ. Sự biến tính protein do nhiệt độ phụ thuộc vào bản chất và nồng dộ protein, hoạt độ nước, pH, lực ion, bản chất các ion có mặt. Nhiệt độ thấp cũng có thể làm biến tính protein. Ví dụ: protein của trứng sữa bị kết tủa ở nhiệt độ lạnh đông. + Xử lý cơ học tạo ra lực cắt làm biến tính protein. + Các bức xạ tia cực tím thường bị hấp thụ bởi các acid amin thơm có trong thành phần protein làm biến tính protein. + Các yếu tố hoá học: acid, base, muối, nguyên tử kim loại nặng. Protein bị biến tính khi ở pH quá cao hoặc quá thấp vì ở pH này tạo ra lực đẩy tĩnh điện giữa các nhóm bị ion hóa làm giãn mạch các phânt tử protein. Dung môi hữu cơ làm biến đổi hằng số điện môi của môi trường do đó làm biến đổi lực tĩnh điện làm biến tính protein. Tóm lại, các tác nhân gây biến tính protein được sử dụng để loại bỏ protein ra khỏi dung dịch, làm ngừng phản ứng enzyme. - Các dạng biến tính gồm có 2 dạng: + Biến tính thuận nghịch là hiện tượng biến tính mà khi loại bỏ các tác nhân gây biến tính phân tử protein trở về trạng thái ban đầu. Thường áp dụng với các tác nhân hoá học + Biến tính không thuận nghịch là hiện tượng biến tính mà sau khi loại bỏ các tác nhân gây biến tính phân tử protein không có khả năng trở về trạng thái ban đầu. - Ý nghĩa: + Trong nghiên cứu để nghiên cứu protein thì phải duy trì trạng thái cấu trúc nguyên thể của nó. Vì vậy, phải tránh các yếu tố gây biến tính. + Trong chế biến, sử dụng nhiều yếu tố gây biến tính protein để tăng giá trị dinh dưỡng của thực phẩm, gây kết tủa, tăng khả năng hoà tan, làm trong sản phẩm. 1.3. Phân loại protein 1.3.1. Protein đơn giản: a. Dựa vào tính hoà tan trong dung môi khác nhau người ta phân ra thành các phân nhóm phụ - Abumin: là những protein có khối lượng phân tử nhỏ, tan trong nước, có chức năng dự trữ trong củ quả và các mô của thực phẩm, và là chất xúc tác. Ví dụ: abumin của lòng trắng trứng. - Globulin: là những protein có phân tử lượng lớn từ 1-3 triệu Da, không hoà tan trong nước, tan trong dung dịch muối trung tính NaCl, KCl 1-2 %, có chức năng dự trữ (protein trong hạt đậu), hay là chất kháng thể (imino globulin). - Prolamin: là những protein có phân tử lượng 26000- 40000 Da, không tan trong nước, dung dịch muối, tan trong rượu etylic 70%, có chức năng dự trữ (protein trong ngô, sắn, đại mạch). - Glutelin: là những protein có phân tử lượng từ 50000- vài triệu Da, không tan trong nước, dung dịch muối, rượu etylic mà tan trong kiềm 1-2%, đây là loại protein phức tạp, khối lượng phân tử lớn, có chức năng dự trữ (protein trong củ sắn, gạo). Đây là 4 nhóm protein dự trữ chủ yếu ở trong các sản phẩm thực vật - động vật. Tỉ lệ giữa các nhóm này có thể thay đổi theo tuỳ loại. - Ngoài 4 loại trên còn có Histon và Protamin là những protein có phân tử lượng nhỏ 8000- 10000 Da, có tính kiềm, lần đầu tiên được chiết rút từ tinh dịch cá hồi. - Ứng dụng: Mỗi loại protein có một chức năng riêng, tỷ lệ các nhóm protein cũng khác nhau ở các loại thực vật khác nhau vì thế khi chế biến thực phẩm phải có sự phối trộn các nguồn thực phẩm khác nhau. Chúng sẽ bổ sung cho nhau về mặt dinh dưỡng. Trong chọn giống, các nhà chọn giống không chỉ có xu hướng chọn giống có hàm lượng protein cao mà phải còn có thành phần amino acid không thay thế. Hiện nay, các nhà khoa học đã tạo ra giống ngô giàu lysin tới 4%, tạo ngô gen opax ức chế prolamin giảm xuống còn 20-30%. 1.3.2. Protein phức tạp Protein phức tạp là những protein trong đó phân tử protein đơn giản liên kết với một chất khác (không có bản chất protein). Dựa vào chất phi protein này chia protein phức tạp thành các chất khác nhau - Proteinphosphate: protein đơn giản liên kết với H3PO4 - Metalloprotein: protein đơn giản liên kết với kim loại Fe, Cu, Mn. Các kim loại được gắn trực tiếp với protein. Những protein này có chức năng xúc tác. - Cromoprotein: protein đơn giản liên kết với chất có mầu thường ở dạng phức chất có chứa kim loại, màu của phức chất phụ thuộc vào ion kim loại nhưng ion kim loại không gắn trực tiếp vào protein. Ví du: hemoglobin. - Glucoprotein: protein đơn giản liên kết với đường của glucid nào đó như đường maltose, sucrose... Ví dụ: Imino glubulin. - Lipoprotein: protein liên kết với gốc lipid (phospholipid), nó có chức năng là cấu trúc của màng sinh học, có tính chọn lọc. - Nucleoprotein: protein Histon liên kết với nucleic acid, có chức năng cấu trúc nhiễm sắc thể. 1.4. Khả năng chuyển hoá của protein trong bảo quản và chế biến thực phẩm 1.4.1. Sự biến đổi của protein do điều kiện nhiệt độ Trong sản xuất thực phẩm, gia nhiệt là một công đoạn phổ biến. Gia nhiệt ảnh hưỏng đến chất lượng thực phẩm. Tuỳ vào mức độ gia nhiệt mà chất lượng thực phẩm có thể tăng lên hay giảm đi. - Khi gia nhiệt vừa phải thì protein chỉ bị biến tính, các độc tố có bản chất protein như enterdoxin của Staphylococcus aureces hoặc những chất kìm hãm enzyme tiêu hoá có trong đậu tương sẽ mất độc tính. Mặt khác, gia nhiệt vừa phải còn có tác dụng làm vô hoạt những enzyme không mong muốn như enzyme polyphenoloxydase, lipoxydase, peroxydase... Trong quá trình sản xuất, những enzyme này là xúc tác cho quá trình oxi hoá các hợp chất có trong rau quả tạo nên màu sắc, mùi vị không mong muốn và phá huỷ vitamin. Hơn nữa, gia nhiệt vừa phải còn giúp cho mạch peptid của thực phẩm chứa colagen, glixinin duỗi ra, tạo điều kiện cho enzyme protease tác dụng thuận lợi hơn nên những protein này chuyển từ khó tiêu sang dễ tiêu. Ví dụ: trong quá trình chế biến đồ hộp rau quả, quy trình sản xuất có giai đoạn chần ở nhiệt độ dưới 1000C để vô hoạt một số enzyme - Khi gia nhiệt kiểu thanh trùng ở nhiệt độ trên 110- 1150C, các gốc Cystein, Cystine dễ hình thành nên H2S, dimetylsulfua, cysteic acid và các sản phẩm bay hơi khác tạo cho các sản phẩm có mùi đặc trưng. - Khi gia nhiệt khan ở trên 2000C, tryptophan sẽ bị vòng hóa tạo thành các a, b, g carboline. - Khi gia nhiệt ở nhiệt độ cao hơn nữa, protein của các thực phẩm có pH trung tính sẽ biến đổi như sau: + Các liên kết peptid và đồng phân hóa của các amino acid bị thủy phân làm giảm giá trị dinh dưỡng, khả năng tiêu hóa của thực phẩm. + Một số amino acid bị phá hủy. Cystein bị chuyển hóa thành dehydroalanine. Trong môi trường kiềm, serine, treonine và lysine bị phá hủy. - Đối với sản phẩm thịt cá, khi gia nhiệt ở nhiệt độ cao còn tạo ra các cầu đồng hóa trị kiểu isopeptid giữa lysine của chuỗi peptid này với gốc glutamic, gốc aspartic của chuỗi peptid khác. 1.4.2. Sự biến đổi của protein do enzyme Trong bảo quản, các thực phẩm giàu protein có hiện tượng ôi thối làm mất giá trị dinh dưỡng của thực phẩm. Nguyên nhân gây