• - Theo quan điểm hóa học : protein là lớp chất hữu cơ
trùng phân tự nhiên với các đơn phân là các a aa a-amino
acid. Chúng có 2 đặc điểm :
. Phân tử trọng lớn ? ?? ? đại phân tử
. Luôn chứa nitrogen với tỷ lệ tương đối ổn định
khoảng 16%.
? ?? ? Tỷ lệ % protein = SL N x 6,25 x 100
- Theo quan điểm SVH : protein là lớp chất hữu cơ
mang sự sống
18 trang |
Chia sẻ: lylyngoc | Lượt xem: 1670 | Lượt tải: 0
Bạn đang xem nội dung tài liệu Chương III - Pritein và amino acid, để tải tài liệu về máy bạn click vào nút DOWNLOAD ở trên
1BÀI GIẢNG SINH HĨA HỌC
PHẦN I – SINH HĨA HỌC TĨNH
Chương III- PRITEIN VÀ AMINO ACID
TP.HỒ CHÍMINH-2008
PGS,TS.NGUYỄN PHƯỚC NHUẬN Chương III – PROTEIN & AMINO ACID
1. Đại cương : Định nghĩa; Vai trò
2. Amino acid : ĐN; Tính chất & Phân loại
3. Cấu tạo : Peptide và các bậc cấu trúc của phân tử
protein.
4. Một số tính chất quan trọng của protein
5. Phân loại
Lớp protein đơn giản
Lớp protein phức tạp
MỤC TIÊU
1. Định nghĩa và vai trò sinh học của protein.
2. Thuộc và viết được công thức cấu tạo cùa 20 amino acid
thường gặp trong protein thiên.
3. Mô tả các kiểu liên kết trong cấu trúc phân tử protein (LK
peptide, LK hydrogen, LK disulfite …) và trình bày các bậc
cấu trúc của phân tử protein và ý nghĩa của chúng.
4. Một số tính chất : tính hòa tan (trạng thái keo), kết tủa, biến
tính và tính đặc trưng sinh vật học của protein.
5. Vai trò sinh học của các nhóm protein đơn giản và phức tạp;
cơ chế hoạt động trao đổi khí của hemoglobin.
1. ĐẠI CƯƠNG
ĐỊNH NGHĨA
• - “Protein” bắt nguồn từ chữ “protos” : chủ yếu, đầu
tiên.
• - Theo quan điểm hóa học : protein là lớp chất hữu cơ
trùng phân tự nhiên với các đơn phân là các α-amino
acid. Chúng có 2 đặc điểm :
. Phân tử trọng lớn→ đại phân tử
. Luôn chứa nitrogen với tỷ lệ tương đối ổn định
khoảng 16%.
→ Tỷ lệ % protein = SL N x 6,25 x 100
- Theo quan điểm SVH : protein là lớp chất hữu cơ
mang sự sống
2 VAI TRÒ
Protein rất đa dạng về mặt cấu trúc, tính đặc hiệu loài rất cao
→ chúng tham gia vào tất cả các biểu hiện của sự sống :
– Sự vận động và đáp nhận kích thích,
– Sự sinh trưởng, phát dục và sinh sản,
– Sự di truyền và biến dị,
– Sự trao đổi chất không ngừng với môi trường xung quanh.
Các protein cấu trúc : tham gia cấu tạo mọi tế bào, mô bào.
Các protein phi cấu trúc (có hoạt tính sinh học) : enzyme (xúc
tác sinh học); kháng thể (chức năng bảo vệ), hormone (điều hòa
sinh học) ….
Bị oxy hóa→ cung cấp khoảng 10-15% nhu cầu năng lượng.
2. AMINO ACID
ĐỊNH NGHĨA : là acid hữu cơ trong đó có 1 H ở Cα
của gốc alkyl được thế bởi nhóm amine (NH2). Nếu có
nhóm amine thứ 2 thì thường chúng nằm ở C xa nhất
so với nhóm -COOH. Amino acid là đơn vị cấu tạo của
protein.
R
H-CH - COOH
+ NH2
Acid hữu cơ α- Amino acid
R
H2N-CH - COOHα
α
TÍNH CHẤT
- Tính hoạt quang : do amino acid có ít nhất một C*
bất đối (ngoại trừ glycine) → chúng có tính hoạt
quang (quay mặt phẳng tia phân cực của ánh sáng)
và tồn tại dưới hai dạng đồng phân quang học D và
L (trong tự nhiên gặp chủ yếu dạng L)
L(-) Serine
CH2-OH
H-C* –OH
C=O
H
L-Glyceraldehyde
CH2-OH
H-C* –NH2
C=O
OH
CH2-OH
H2N-C* –H
C=O
OH
D- Serine
Tính lưỡng tính và điểm đẳng điện
R-CH-COOH
NH3
+ (OH-)
R-CH-COO-
NH3
+
R-CH-COO- (H+)
NH2
Cation Amphion
(Zwitterion)
Anion
Điện tích tổng số phụ thuộc pH môi trường và số
nhóm –NH2 và -COOH trong phân tử.
Ở trị số pH mà tại đó amino acid trung hòa điện tích
( = 0) thì gọi đó là điểm đẳng điện (pI)
3PHÂN LOẠI
- THEO CẤU TẠO HÓA HOC :
Chia làm 5 nhóm (B.3.2, T.52)
- THEO VAI TRÒ SINH HỌC
- Các amino acid thiết yếu (không thay thế được).
- Các amino acid không thiết yếu (thay thế được).
Protein có giá trị dinh dưỡng hoàn toàn (có nguồn
gốc động vật như : thịt, trứng, sữa – chứa đầy đủ các
amino acid thiết yếu)
Protein có giá trị dinh dưỡng không hoàn toàn –
Chứa không đầy đủ các amino acid thiết yếu, thường
đó là các protein có nguồn gốc thực vật. KLysLysine10
IIleIsoleucine09
HHisHistidine08
GGlyGlycine07
FPhePhenylalanine06
EGluGlutamic acid05
DAspAspartic acid04
CCysCysteine03
BAsxAsparagine hay aspartic acid02
AAlaAlanine01
Viết tắt 1 chữViết tắt 3 chữAmino acidSTT
CÁC AMINO ACID THƯỜNG GẶP TRONG
PROTEIN TỰ NHIÊÊN
ZGlxGlutamine hay glutamic
acid
22
YTyrTyrosine21
WTrpTryptophan20
VValValine19
TThrThreonine18
SSerSerine17
RArgArginine16
QGlnGlutamine15
PProProline14
NAsnAsparagine13
MMetMethionine12
LLeuLeucine11
Viết tắt 1 chữViết tắt 3 chữAmino acidSTT CƠNG THỨC CẤU TẠO CỦA CÁC AMINO ACID
Val [V]VALINE
(α-amino isovaleric
acid)
03
Ala [A]ALANINE
(α-amino propionic
acid)
02
Gly [G]
GLYCINE
(Amino acetic a.)
01
(monoamino monocarboxylic
acid
t/ tínhAminoacidI
Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT
H-CH-COOH
NH2
CH3-CH-COOH
NH2
CH-CH-COOH
NH2
CH3
CH3
4Thr [T]THREONINE
(α-amino β-hydroxyl
butyric acid)
07
Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT
Ser [S]SERINE
(α-amino β-hydroxyl
propionic acid)
06
CHỨA NHĨM OHACIDAMINO II
Ile [I]ISOLEUCINE
(α-amino β-methyl
valeric acid)
05
Leu [L]LEUCINE
(α-amino isocapronic
acid)
04 CH3-CH-CH2-CH-COOH
CH3 NH2
CH3-CH2-CH- CH-COOH
CH3 NH2
CH2-CH-COOH
OH NH2
CH3-CH -CH-COOH
OH NH2
Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT
Met
[M]
METHIO-
NINE
(α-amino
γ-thiomethyl butyric
acid)
09
Cys [C]CYSTEINE
(α-amino
β-mercapto
propionic acid)
08
CHỨA LƯU HUỲNHACIDAMINO III
CH2- CH-COOH
SH NH2
CH2-CH2-CH-COOH
S.CH3 NH2
Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT
Gln
[Q]
GLUTAMINE
(amid của α-amino
glutaric acid)
Glu [E]A.GLUTAMIC
(α-amino glutaric
acid)
11
Asn [N]ASPARAGINE
(amid của α-amino
succinic acid)
Asp [D]A.ASPARTIC
α-amino succinic acid
10
AMINO DICARBOXYLICMONOAMINOACID IV
HOOC-CH2-CH-COOH
NH2
H2N-C-CH2-CH-COOH
O NH2
HOOC-CH2-CH2- CH-COOH
NH2
H2N-C-CH2-CH2- CH-COOH
O NH2
Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT
MONOCARBOXYLICDIAMINAMINOACID IV
HYDROXY-
LYSINE
14
Lys [K]LYSINE
(α ε-diamino
caproic acid)
13
Arg [R]ARGININE (α-
amino δ-guanidine
valerianic acid
12 HN-CH2-CH2-CH2- CH-COOH
C=NH NH2
NH2
CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
NH2 NH2
CH2-CH-CH2-CH2- CH-COOH
NH2 OH NH2
5Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT
MẠCH VỊNGACIDAMINO V
Trp [W]TRYPTO-
PHAN
(α-amino
β-indolyl propionic
acid)
17
Tyr [Y]TYROSINE
(α-amino
β-hydroxyphenyl
propionic acid)
16
Phe [F]PHENYL-
ALANINE
(α-amino
β-phenyl propionic a
15 - CH2- CH-COOH
NH2
-CH2-CH-COOH
NH2
-CH2-CH-COOH
NH2
OH
NH
Cơng thức cấu tạoKý hiệuTênSTT
HYDROXY-
PROLINE
(γ-hydroxy
pirrolidine
α-carboxylic acid)
20
Pro [P]PROLINE
(pyrrolidine
α-carboxylic acid)
19
His [H]HISTIDINE
(α-amino
β-imizazolyl
propionic acid)
18
NH
N -CH2-CH-COOH
NH2
NH COOH
NH COOH
HO
3. CẤU TẠO
3.1. PEPTIDE
- Khi nhóm α-amine của AA này kết hợp với nhóm α-
carboxyl của AA đứng kế cận (khử p/t nước) sẽ tạo ra
LK peptide, nhiều AA kết hợp với nhau tạo thành
chuỗi dài polypeptide.
- Liên kết peptide → Sơ đồ chuỗi polypeptide
- Cách biểu diễn : đầu N ? Đầu C?
- Danh pháp?
- Một số peptide trong tự nhiên có vai trò sinh học quan
trọng :
- Các hormone : oxytocine, vasoprescine ….
- Các kháng sinh, nội độc tố vi khuẩn,
- Glutathione.
H H O
H – N+ – C - C
H
N – C - C
H H O
H H O
N – C - C N – C – C
H H
O
O(-)
CH2
CH2
S.CH3
CH2
CH2
CH2
CH2-NH2
COO(-)
CH2 CH2
OH
Met
LK peptide
Sườn peptide
Đầu N Đầu C
Asp Lys Tyr
63.2. CẤU TRÚC PHÂN TỬ PROTEIN
Các bậc cấu trúc của phân tử protein :
Cấu trúc bậc I : biểu thị thứ tự AA trong chuỗi polypeptide
(LK peptide), hoặc nhiều chuỗi polypeptide và vị trí LK
disulfide (nếu có hiện diện).
Cấu trúc bậc II : biểu thị sự xoắn của chuỗi polypeptide. LK
hydrogen là lực chủ yếu ổn định cấu trúc xoắn (α-helix & β-
sheet)
Cấu trúc bậc III : biểu thị sự xoắn và gập khúc của chuỗi
polypeptide. LK disulfide đóng vai trò quan trọng trong việv
duy trì cấu trúc bậc III.
Cấu trúc bậc IV : biểu thị sự kết hợp của nhiều chuỗi
polypeptide có cấu trúc bậc III trong p/t.
CẤU TRÚC BẬC NHẤT
Là cấu trúc của chuỗi polypeptide, trong đó các
amino acid nối với nhau bởi LK peptide và chúng được sắp
xếp theo một trình tự nhất định đặc trưng riêng cho
từng loại phân tử protein. Chính trật tự amino acid
quyết định tính đặc trưng sinh vật học của phân tử
protein.
- Sườn peptide
H2N-CH-CO NH-CH-CO …. NH-CH-COOH
- Gốc bên R : gốc alkyl của các amino acid tạo cấu
trúc không gian phức tạp và tạo hoạt tính sinh
học của phân tử protein.
R1
R2
Rn
Proteins are linear polymers
of amino acids
R1
NH3
+ C CO
H
R2
NH C CO
H
R3
NH C CO
H
R2
NH3
+ C COOー
H
+
R1
NH3
+ C COOー
H
+
H2OH2O
Peptide
bond
Peptide
bond
The amino acid
sequence is called as
primary structure
A A
F
NG G
S
T
S
D
K
A carboxylic acid
condenses with an amino
group with the release of a
water
- Liên kết peptide có thể hỗ biến :
• H
• - C- N - → - C = N –
• O OH
• - Với 20 loại amino acid có thể tạo 2 x 1018 tổ hợp
• → 19 tỷ protein khác nhau.
• - Chỉ cần thay đổi một amino acid trong polypeptide
thì sẽ làm thay đổi tính chất sinh vật học của protein.
Thí dụ trong bệnh hồng cầu lưỡi liềm : do một thay đổi
nhỏ trong gene → Glu bị thay thế bởi Val.
7CẤU TRÚC BẬC NHẤT CỦA PHÂN TỬ PROTEIN
(Một đơn vị peptide là một khối sắp xếp của 4 nguyên tử
N , H , C & O. Khoảng cách các nối tính bằng A0)
CẤU TRÚC BẬC HAI
Là kết cấu cuộn xoắn trong không gian của chuỗi
polypeptide : các AA tự nhiên đều bất đối nên chúng có
khả năng quay tự do quanh mối liên kết của Cα→ xu
hướng hình thành cấu trúc xoắn :
Dạng xoắn lò xo : α-helix
Gấp nếp xếp lớp : β-sheet
- Lực ổn định cho cấu trúc bậc II là liên kết hydrogen
hình thành giữa nhóm NH(+) và C=O(-) khi khoảng cách
giữa chúng 2,79 ± 0,12 A0 .
-Mỗi vòng xoắn chứa 3,6 gốc AA → AA thứ nhất và thứ
18 ở trên cùng một mặt phẳng
Mô hình cấu
trúc bậc II
α-helix
Mô hình cấu
trúc bậc II xếp
lớp β
8Basic structural units of proteins: Secondary structure
α-helix β-sheet
Secondary structures, α-helix
and β-sheet, have regular
hydrogen-bonding patterns.
CÁC KIỂU KẾT CẤU BẬC HAI TRONG
PHÂN TỬ PROTEIN
CẤU TRÚC BẬC NHẤT (CHUỖI POLYPEPTIDE)
VÀ CÁC DẠNG BẬC HAI CỦA PROTEIN
Trong tự nhiên chuỗi polypeptide của phân tử protein có thể
tồn tại ở nhiều dạng cấu trúc khác nhau :
. Chỉ một dạng α-helix;
. Cả 2 dạng cấu trúc xen nhau : dạng α (biểu diễn bằng hình
trụ) và dạng xếp lớp β (biểu diễn bằng hình mũi tên);
. Các protein dạng sợi chỉ có dạng xếp lớp β, đó là các
protein biến tính tự nhiên (không cho trạng thái keo, không
chịu tác dụng thủy phân của enzyme tiêu hóa …).
9 Một dạng cấu trúc sợi đặc biệt : collagen, có nhiều
trong tổ chức gân, sụn, da, xương và răng. Ở
khoảng 40oC collagen → gelatin.
TP AA của collagen chủ yếu là (Gly-Pro-Hyp); mỗi
sợi gồm 3 chuỗi α-helix, trong từng chuỗi không có
LK H, mỗi chuỗi được ổn định nhờ lực đẩy giữa các
vòng pyrrolidone của Pro và Hyp; giữa 3 chuỗi có
LK H và cả các cầu disulfide đồng hóa trị bền vững
→ gân rất dai, khó tiêu hóa.
CẤU TRÚC BẬC BA
Là dạng cấu trúc không gian 3 chiều của chuỗi polypeptide,
đây là các protein cĩ dạng cầu hay elip, như enzyme, albumin,
globulin …
Các cầu nối ổn định cấu trúc bậc ba :
(1)- Nối tĩnh điện
(2)- Nối hydrogen :
(3)- Nối disulfid : liên kết giữa 2 nguyên tử sulfur của
cysteine trong vòng xoắn α-helix.
(4)- Nối kỵ nước : xảy ra giữa 2 nhân vòng chi hoàn hay gốc
bên R không phân cực.
(5)- Lực Val der Waals : lực này xảy ra giữa mọi phân tử có
khoảng cách 1-2 lần đường kính phân tử. CÁC CẦU NỐI TRONG CẤU TRÚC BẬC BA CỦA PROTEIN
1
1
2
3
4
2 2
2
2
10
Three-dimensional structure of proteins
Tertiary
structure
Quaternary structure
• Nối (–S – S-) bền nhưng chúng cĩ it trong phân tử, các
nối khác kém bền hơn nhưng cũng rất quan trọng vì
chúng cĩ ở khắp bề mặt và cả trong vùng giữa xoắn.
• Với cấu trúc bậc ba các gốc kỵ nước được đẩy vào trong
và các nhĩm ưa nước được bố trí ở bề mặt phân tử→ tạo
lớp vỏ nuớc, ổn định trạng thái keo.
• Cấu trúc bậc ba đặc thù riêng cho từng loại protein, phù
hợp với chức năng sinh học của chúng. Thơng qua cấu
trúc bậc ba các enzyme sẽ hình thành các trung tâm hoạt
động để thực hiện chức năng xúc tác. Chính dạng cấu
trúc bậc ba ảnh hưởng quyết định đến hoạt tính sinh học
của protein.
• Các yếu tố mơi trường : to, pH … làm thay đổi cấu
trúc bậc ba sẽ làm thay đổi hoạt tính sinh học của
phân tử protein.
CẤU TRÚC BẬC BỐN
• Là trạng thái tổ hợp của nhiều đơn vị cấu trúc bậc ba
hoàn chỉnh, tổ hợp này ổn định nhờ các LK (-S-S-) và
các lực phụ khác.
Rất nhiều protein phải ở dạng cấu trúc bậc bốn mới
thể hiện được hoạt tính sinh học.
Myoglobin
Staphylococcal nuclease
Triophosphate isomerase
Pyruvate kinase
11
CẤU TRÚC PHÂN TỬ COLLAGEN (a) VÀ Hb - α2, β2 (b)
CẤU TRÚC DOMAIN
Là những vùng có cấu trúc tương đối hoàn
chỉnh trong phân tử protein, là nơi thực hiện chức
năng liên kết, chức năng lắp ráp các phân tử
protein. Các domain tạo khả năng tương tác linh
hoạt giữa các đại phân tử trong qúa trình hoạt
động của chúng.
Summary
• Proteins are key players in our living systems.
• Proteins are polymers consisting of 20 kinds of amino
acids.
• Each protein folds into a unique three-dimensional
structure defined by its amino acid sequence.
• Protein structure has a hierarchical nature.
• Protein structure is closely related to its function.
• Protein structure prediction is a grand challenge of
computational biology.
12
4. MỘT SỐ TÍNH CHẤT QUAN TRỌNG CỦA
PROTEIN
Trọng lượng phân tử cao
Protein có trạng thái keo
Tính lưỡng tính và điểm đẳng điện
Tính đặc trưng sinh vật học
5. PHÂN LOẠI
5.1. CÁC PROTEIN ĐƠN GIẢN
TP phân tử chỉ bao gồm các amino acid
ALBUMIN &GLOBULIN
Lưu ý các tiểu phần albumin và globulin huyếtthanh –
Albumin là nguồn V/C cơ bản t/g xây dựng hầu hết mọi
loại cấu trúc của tế bào, mô bào, chúng được tổng hợp
từ gan.
- Chức năng : giữ áp lực keo của máu,
- Điều hòa TĐC giữa máu và dịch gian bào,
- Vận chuyển các chất dinh dương (khoáng, acid béo,
một số vitamin …)
• GLOBULIN
α-Glo : α1& α2, có trong lipoprotein, glucoprotein, t/g
chuyển hóa glucid, lipid.
β-Glo :t/g vận chuyển và chuyển hóa kim loại :
transferrin (sắt), seruloplasmin (đồng) …
γ-Glo : l/q lớp globulin miễn dịch - immunoglobulin (Ig)
IgA (α)
IgM (µ)
IgG (γ)
IgD (δ)
IgE (ε)
PROTAMINE VÀ HISTONE
Là những protein có tính kiềm vì trong p/t chứa
nhiều AA kiềm tính diamine (Lys Arg). Histone có
trong nhân tb, liên kết với DNA → NST.
Protamine có nhiều trong tinh dịch, trứng cá …
PROLAMINE VÀ GLUTELINE
Là những protein thực vật, không tan trong nước,
hoà tan trong alcohol 70 – 800.
SCLEROPROTEIN
Là các protein dạng sợi, biến tính tự nhiên, không
bị thủy phân bởi enzyme tiêu hóa protein. Các đại diện
điển hình : collagen, elastin; keratin (trong tóc, lông);
fibroin (trong tơ tằm ) …
13
Cấu trúc phân tử collagen (A) va elastin (B)
• Collagen : chiếm khoảng ¼ khối lượng protein cơ thể , là tp
chính của các mơ liên kết, của gân, dây chằng, sụn, xương và
răng, cĩ khả năng đàn hồi và chịu lực cao;
• Collagen + elastin tạo thành cấu trúc chính của da. Col. đảm
nhận tính co giãn của da→ khi collagen trong cơ thể bị thĩai
hĩa (mỗi nămmất khoảng 1,5% khối lượng) thì qúa trình
lão hĩa cùng các nếp nhăn trên da gia tăng. Col. đảm nhận
sự săn chắc, cịn elastin đảm nhận tính linh hoạt của các mơ
trong cơ thể. Hai tp này tạo nên tính dẻo dai của gân, cơ,
mạch máu, da, giúp cơ thể vận động dẻo dai, làn da săn chắc
khỏe mạnh.
5.2. CÁC PROTEIN PHỨC TẠP
TP phân tử : ngoài các amino acid còn có các nhóm
ghép. Tuỳ theo bản chất hóa học của nhóm ghép, người
ta phân protein phức tạp thành 5 nhóm chính.
Phosphoprotein : protein + các gốc –P
Glucoprotein : protein + glucid
Lipoprotein : protein + lipid
Chromoprotein : protein + h/c hemin + kim loại→ cĩ màu
Nucleoprotein : protein + nucleic acid
PHOSPHOPROTEIN
Chuỗi polypeptide LK với H3PO4 qua nhóm OH của
Ser. Liên quan nhiều với các chất dinh dưỡng của động
vật non : caseinogen trong sữa, ovovitelin trong lòng
đỏ trứng, ictulin trong trứng cá …
GLUCOPROTEIN
- Nhóm ghép là glucid (các hexose hoặc hexosamine …)
tên chung mucopolysaccharide ; có thể gặp ở trạng
thái tự do như a.hyaluronic, a.chondroitinsulfuric …
- Chức năng : chất ciment gắn kết tế bào, mô bào;
chất nhâøy giảm ma sát trong niêm dịch, dịch bao khớp
: osteomucoid (xương), mucine (nước bọt), ovomucoid
(trứng) …
14
H O
- H N – C - C N – C - C
H H O
H H O
N – C - C N – C – CO -
H H
CH2
CH2
S.CH3
CH2
CH2
CH2
CH2-NH2
O – P =O
CH2 OH CH2
PHOSPHOPROTEIN
O – P = O
LIPOPROTEIN
Nhóm ghép là lipid hay dẫn xuất của lipid (lecithin,
cholesterol, acid phosphatidic …).
Chức năng : tham gia cấu tạo vách tế bào và các loại
màng sinh học (xem lại chương Lipid). T/p cấu trúc
màng quyết định tính bán thấm và tính hấp phụ đặc
hiệu của màng; đóng vai trò quan trọng trong dẫn
truyền xung động thần kinh.
CHROMOPROTEIN
Chroma = màu sắc
Là lớp protein có màu sắc vì trong TP nhóm ghép có
các nguyên tử kim loại. Chúng liên quan đến các quá
trình hô hấp trao đổi khí :
- Hemoglobin trong máu : v/c và trao đổi O2 và CO2 giữa
phổi và mô bào;
- Myoglobin : dự trữ O2 trong cơ;
- Chlorophill chất diệp lục, t/g quang hợp ở thực vật;
- Các enzyme : các flavoprotein (FP)
HEMOGLOBIN (Hb)
• Hb = Globin + HEME
Globin : 4 chuỗi polypeptide :
2 chuỗi α (2 x 141 AA)
2 chuỗi β (2 x 146 AA)
Mỗi chuỗi kết hợp với một HEME để v/c 1 O2.
Người ta xác định nhiều loại Hb khác nhau :
- HbF (fetal Hb) : Hb của bào thai;
- HbA (adult Hb) : Hb của người trưởng thành;
- HbS : Hb của bệnh nhân thiếu màu hồng cầu lưỡi liềm
(Glu ở vị trí 6 của chuỗi β thế bởi Val);
- HbC : Hb của bệnh nhân thiếu màu hồng cầu hình bia
(Glu ở vị trí 6 của chuỗi β thế bởi Lys).
15
Cấu trúc bậc bốn tetramers của hemoglobin A
( α2
A β2
A)
• Ký hiệu Hb theo chuỗi peptide :
• - HbA = α2A β2A = α2A β26Glu
• - HbS = α2A β2S = α2A β26Val
• - HbC = α2A β2C = α2A β26Lys
16
Cấu tạo nhĩm heme : 1,3,5,8 tetramethyl
2,4 di vinyl ; 6,7 dipropionyl
7
1
3
58
2
4
6
Fe2+
Polypeptide globin
17
Liên kết GLOBIN – HEME :
Fe2+ của heme nối với 4 N của 4 vòng pyrrole bởøi 2 LK
phối trí và 2 LK cộïng hóa trị
Mỗi chuỗi polypeptide của globin kết hợp với 1 heme
qua 2 LK phối trí giữa Fe2+ của heme và N của nhân
imidazone của His, trong đó một vị trí có thể bị chiếm
bởi O2 để tạo thành HbO2 (lúc này sắt vẫn có hóa trị 2)
→mỗi p/t Hb v/c 4 O2.
Tính chất quan trọng nhất của Hb là khả năng kết hợp
với các chất khí, đặc biệt là oxygen. Sự liên kết của
heme với chất khí nào là phụ thuôc vào áp suất riêng
của chất khí đó.
CẤU TRÚC MONOMER CỦA HEMOGLOBIN
(cấu trúc bậc ba : một chuổi peptide gắn với một nhĩm heme)
Oxy hemoglobin (HbO2)
Carboxy hemoglobin (HbCO)
Met Hb (Fe3+)
Carbo hemoglobin (R-NH-COOH = HbCO2)
O2
CO
OH
HOẠT ĐỘNG TRAO ĐỔI O2 VÀ CO2 GIỮA PHỔI VÀMƠ BÀO
MÁU CƠPHỔI
18
Cấu trúc phân tử myoglobin
(một chuỗi peptide – 153 AA, 1 heme)
Cấu trúc phân t